Mékanisme peta énzim

Énzim (énzim) - a beurat tinggi molekular sanyawa organik alam protéin, nu beroperasi dina organisme peran katalis biologis.

Mékanisme peta énzim

Penjelasan tina mékanisme kaayaan peta katalitik énzim, nyaéta salah sahiji masalah dasar na masalah ayeuna henteu ngan enzymology tapi biokimia modern jeung biologi molekular.

Lila méméh énzim janten sadia murni sarta elucidated alam maranéhanana, geus jadi yakin yén krusial pikeun prosés énzimatik ngabogaan gandeng énzim pikeun substrat. Nyoba pikeun manggihan sanyawa kompleks anu énzim jeung substrat pikeun lila teu ngakibatkeun ayaan, sakumaha kompléks ieu labile, éta pisan gancang decomposes. Ngagunakeun métode spéktroskopi geus hasil nu mungkin keur nangtukeun kompléx énzim-substrat pikeun Katalase, péroxidase, dehidrogénase alkohol, énzim flavinzavisimyh.

Metoda analisa X-ray geus diwenangkeun pikeun meunangkeun loba informasi penting dina struktur sarta mekanisme katalitik Peta énzim. Metoda ieu dipake pikeun nyieun analogues sambungan substrat jeung énzim lysozyme jeung kimotripsin na ciduh.

Sababaraha Bukti langsung pikeun ayana kompléx énzim-substrat junun meunang ka mana salah sahiji tahap siklus katalitik enzim ieu kabeungkeut substrat ku beungkeut kovalén. Hiji conto nyaéta réaksi hidrolisis n-nitrophenyl asétat dikatalisan ku ciduh. Lamun dicampurkeun jeung énzim kimotripsin na ciduh éter ieu acetylated di gugus hidroksil ti résidu serine réaktif. tahap ieu gancang, tapi atsetilhimotripsina hidrolisis jeung formasi asétat tur haratis kimotripsin na ciduh téh teuing laun. Kituna atsetilhimotripsin accumulates, nu gampang kauninga ku ayana n-nitrophenylacetate.

Ayana substrat énzim dina wangunanna tiasa "nyekel" ku mindahkeun EU kompléks stabil dina formulir aktif, contona, ku perlakuan jeung kompléks énzim-substrat of natrium borohidrida ngabogaan éfék ngurangan kuat. Saperti kompléks dina bentuk kovalén turunan stabil ieu kauninga dina aldolase énzim. Ieu ieu kapanggih yén substrat dilibetkeun ku grup e-amino molekul lisin.

substrat meta jeung énzim dina bagian husus nu disebut puseur aktif ti énzim atawa aréa aktif.

Dina puseur aktif, atawa inti, ngarti yén énzim bagian molekul protéin nu disambungkeun ka substrat (jeung cofactors) jeung ngabalukarkeun sipat énzimatik tina molekul. Situs aktif nangtukeun spésifisitas sarta aktivitas katalitik énzim jeung kudu gelar tangtu struktur kasusah diadaptasi pikeun pendekatan deukeut jeung interaksi jeung molekul substrat, atawa bagian na langsung aub dina réaksina.

Di antara gugus fungsi anu dibédakeun kaasup dina bagian "catalytically aktif" énzim jeung bagian ngabentuk nyadiakeun pangirut husus (beungkeutan substrat pikeun énzim) - nu disebut pin, atawa "jangkar" (atawa adsorption tina situs aktif énzim).

Mékanisme peta énzim ngécéskeun tiori persamaan Michaelis-Menten. Numutkeun téori ieu, proses nu lumangsung di opat hambalan.

Mékanisme peta énzim: I Phase

Antara substrat (c) jeung énzim (E) sambungan anu timbul - kabentuk EU énzim-substrat kompléks, wherein komponén anu interconnected ku kovalén, ionik, cai na beungkeut lianna.

Mékanisme peta énzim: tahap IІ

Substrat ieu kakeunaan énzim napel diaktipkeun tur janten sadia pikeun réaksi masing-masing tina katalisis EU.

Mékanisme peta énzim: tahap IІI

EU komitmen katalisis. Téori ieu dirojong ku studi eksperimen.

Tungtungna, tahapan IV dicirikeun ku sékrési molekul énzim E jeung F. The réntétan transformasi produk bisa ditampilkeun salaku réaksi nu: E + S - EU EU - * - E + P.

The spésifisitas of Peta énzim

Unggal énzim tindakan dina substrat husus atawa grup zat nu sarupa dina struktur. Kaspésifikan tina aktivitas énzimatik alatan kasaruaan tina situs aktif Konfigurasi sarta substrat. Salila interaksi énzim-substrat kabentuk kompléks.